Język Polski
English
Data publikacji
: 2022-09-17
Spektroskopia NMR w proteomice strukturalnej: wyznaczanie struktur białkowych za pomocą spektroskopii NMR
Abstrakt
Przedyskutowano zalety i wady spektroskopii NMR w zastosowaniu do badań struktur białkowych. Postęp w dziedzinach budowy spektrometrów NMR, metod pomiarowych oraz znakowania izotopowego spowodował w ostatnich latach bardzo szybki wzrost liczby struktur białek scharakteryzowanych metodą spektroskopii NMR. Struktury te wyznacza się na podstawie określonych doświadczalnie więzów strukturalnych. Dane dotyczące więzów krótkiego zasięgu - odległości i kąty dwuścienne (torsyjne) - choć zawierają cenne informacje i są wykorzystywane od dawna, cechuje niedokładność szybko rosnąca z odległością, gdy kolejne więzy służą do określenia wzajemnego ułożenia odległych fragmentów cząsteczki. Dlatego też więzy dalekiego zasięgu, otrzymywane z resztkowych sprzężeń dipolowych i parametrów relaksacyjnych podczas anizotropowej reorientacji cząsteczkowej, stanowią cenne uzupełnienie więzów krótkiego zasięgu.
Szczegóły
Wskaźniki
Autorzy
Zasady cytowania
Zhukow, I., & Ejchart, A. (2022). Spektroskopia NMR w proteomice strukturalnej: wyznaczanie struktur białkowych za pomocą spektroskopii NMR. Polimery, 48(1), 28–34. Pobrano z https://polimery.ichp.vot.pl/index.php/p/article/view/1833
